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蒙特罗战役（Bataille de Montereau）发生于1814年2月18日，是第六次反法同盟期间的一场战役，拿破仑一世指挥的法兰西帝国部队与奥符联军交战。当拿破仑的部队被布吕歇尔指挥的联军击败时，施瓦岑贝格亲王挺进距离巴黎颇近的危险地带。拿破仑迅速集结他的部队，向南朝施瓦岑贝格挺进。听到拿破仑的到来，联军指挥官下令撤退，但到了2月17日，联军的后卫部队被法军追上。

符腾堡王子奉命坚守在蒙特罗直到18日的夜幕，他部署一支强力的部队在塞纳河北岸。整天的上午和中午，联军都成功抵御著法军的进攻，但到了下午，联军部队的防线被击溃，部队向后方的单桥逃跑。在骑兵指挥官克洛德·帕若尔率领下，法军占领了塞纳河和约纳河的连接处，并攻占了蒙特罗。联军在这场战役的惨痛失败，证实了施瓦岑贝格撤退至特鲁瓦的决定。

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核糖核酸酶P（Ribonuclease P，简写为RNase P）是一种核糖核酸酶。核糖核酸酶P也是一种核酶，即由一个RNA分子发挥催化活性，它是第一个被发现的蛋白质以外具有催化活性的生物大分子。它的功能是剪切tRNA分子中RNA上多余的或前体的多余序列。它的发现者悉尼·奥尔特曼在1970年代在研究前体tRNA中发现它可以剪切RNA的5'端，悉尼·奥尔特曼也因此获得了1989年度的诺贝尔化学奖。近期的研究发现核糖核酸酶P也具有一些新的功能，例如人类细胞核中的核糖核酸酶P对于正常并有效地转录多种非编码RNA（包括tRNA、5S rRNA、SRP RNA和U6 snRNA）的基因是必要的，这些基因是由RNA聚合酶III（人类细胞中三类主要的RNA聚合酶之一）来进行转录。

在细菌中，如大肠杆菌，核糖核酸酶P具有两个组分：一条RNA链（称为M1-RNA）和一个蛋白质（称为C5蛋白）。在细胞内，这两个组分对于功能的发挥都是必要的；但在体外（in vitro），M1-RNA可以独自发挥催化的功能。C5蛋白的作用主要是增强底物结合的亲和力，而活性位点金属离子结合亲和力的提高很可能能够加强M1-RNA的催化速率。细菌核糖核酸酶P的晶体结构显示它具有一个由共轴堆积的螺旋结构域构成的平整表面，这样一个平的表面有助于底物前体tRNA分子的结合和剪切。

在古菌中，核糖核酸酶P含有4-5个结合RNA的蛋白质亚基。体外重构实验显示，这些亚基中的每一个都通过核糖核酸酶P中的RNA组分参与对于tRNA的处理。古菌核糖核酸酶P中的蛋白质亚基结构已经通过X射线晶体学和NMR被解析，进一步揭示了这些亚基结构与功能的关系。

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汉斯·利普奇斯生于立陶宛的基督新教家庭中，二次大战期间加入武装党卫队，曾在东线战场作战。

1956年搬到美国芝加哥。1983年，因隐藏纳綷身份，遭美国驱逐出境。他回到德国，居住在阿伦（Aalen）。

2013年，汉斯·利普奇斯在德国南部遭到逮捕。西蒙·维森塔尔中心指控，在1941年10月到1945年之间，他在奥斯威辛集中营中，参与了纳粹党谋杀无辜平民，特别是大规模犹太人屠杀工作。但是汉斯·利普奇斯宣称他只是厨师，与武装党卫队成员一起工作，但并没有参与相关行动，也不晓得毒气室存在。

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