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蛋白酶体降解途径对于许多细胞过程是必不可少的，包括细胞周期，基因表现的调节，与氧化应激反应等。细胞内的蛋白酶体降解和泛素蛋白水解途径的作用的重要性在2004年的诺贝尔化学奖得到承认，阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯三人分享该奖。
在发现泛素-蛋白酶体系统之前，细胞中的蛋白质降解被认为主要依赖于溶酶体，一种膜包裹的囊状细胞器，内部为酸性环境且充满了蛋白酶，可以降解并回收外源蛋白质以及衰老或损伤的细胞器。然而，在对网织红血球的研究中发现，在缺少溶酶体的情况下，ATP依赖的蛋白质降解依然能够发生；这一结果提示，细胞中存在另一种蛋白质降解机制。1978年，一些研究者发现这一新的降解机制有多种不同的蛋白质参与，在当时被认为是新的蛋白酶。随后在对组蛋白修饰的研究工作中发现，组蛋白发生了意外的共价修饰：组蛋白上的一个赖氨酸残基与泛素蛋白C-端的甘氨酸残基之间形成了共价连接，但其对应的功能未知。而后又发现先前鉴定的一个参与新的降解机制的蛋白质，ATP依赖的蛋白质水解因子1（ATP-dependent proteolysis factor 1，APF-1），实际上就是泛素。
这些早期的工作导致了1970年代末和1980年代初，泛素-蛋白酶体系统在以色列技术工程学院（Technion – Israel Institute of Technology）阿夫拉姆·赫什科的实验室中发现，而阿龙·切哈诺沃是当时实验室中的一名研究生。正是在福克斯詹士癌症中心（Fox Chase Cancer Center）欧文·罗斯的实验室做访问研究期间，赫什科提出了关键的概念性想法，而罗斯后来并没有对自己在其中的贡献加以强调。由于他们在发现泛素-蛋白酶体系统上的贡献，这三人一起分享了2004年度的诺贝尔化学奖。
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恩宠圣母（Santa Maria delle Grazie，意为“受恩典/圣宠的圣玛利亚”）是意大利城市米兰的一处天主教建筑，包括一所教堂和一座多明我会院，以会院食堂内列奥纳多·达·芬奇所作的壁画《最后的晚餐》而著称，1980年列为世界遗产。1943年8月15日，在第二次世界大战中，教堂和会院遭到英美飞机轰炸，会院食堂大部分被毁，但是《最后的晚餐》所在的那面墙却得以幸存。
《最后的晚餐》（义大利语：l'ultima cena）是一幅广为人知的大型壁画，位于恩宠圣母的会院食堂内部，是1495年，在公爵庐多维科王徽装饰的主窗下，达文西选择了食堂北墙绘制他打稿已久的油画「最后的晚餐」，就连颜料也是他自己的发明，是一种油彩与蛋彩的混合颜料，而并非中世纪时期广被运用的湿壁画颜料。此颜料因混合了有机物，据知是鸡蛋与牛奶，而且达文西涂的很薄，导致「最后的晚餐」在五十年后就因湿气而开始严重剥落，修道院费尽心力修补此画多次。
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