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因为电化学活性是引起缺氧胶的聚合的两个触发因素之一，所以必须注意避免用已经与金属接触的螺纹锁固件污染储存缺氧胶的容器，否则容器中的材料可以聚合在一起。
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在发现泛素-蛋白酶体系统之前，细胞中的蛋白质降解被认为主要依赖于溶酶体，一种膜包裹的囊状细胞器，内部为酸性环境且充满了蛋白酶，可以降解并回收外源蛋白质以及衰老或损伤的细胞器。然而，在对网织红血球的研究中发现，在缺少溶酶体的情况下，ATP依赖的蛋白质降解依然能够发生；这一结果提示，细胞中存在另一种蛋白质降解机制。1978年，一些研究者发现这一新的降解机制有多种不同的蛋白质参与，在当时被认为是新的蛋白酶。随后在对组蛋白修饰的研究工作中发现，组蛋白发生了意外的共价修饰：组蛋白上的一个赖氨酸残基与泛素蛋白C-端的甘氨酸残基之间形成了共价连接，但其对应的功能未知。而后又发现先前鉴定的一个参与新的降解机制的蛋白质，ATP依赖的蛋白质水解因子1（ATP-dependent proteolysis factor 1，APF-1），实际上就是泛素。
这些早期的工作导致了1970年代末和1980年代初，泛素-蛋白酶体系统在以色列技术工程学院（Technion – Israel Institute of Technology）阿夫拉姆·赫什科的实验室中发现，而阿龙·切哈诺沃是当时实验室中的一名研究生。正是在福克斯詹士癌症中心（Fox Chase Cancer Center）欧文·罗斯的实验室做访问研究期间，赫什科提出了关键的概念性想法，而罗斯后来并没有对自己在其中的贡献加以强调。由于他们在发现泛素-蛋白酶体系统上的贡献，这三人一起分享了2004年度的诺贝尔化学奖。
虽然1980年代中期，已经有电子显微学数据显示蛋白酶体的堆积环结构，但直到1994年，第一个蛋白酶体核心颗粒的原子分辨率结构才通过X射线晶体学获得解析。至2000年，研究者用酵母中的20S核心颗粒与锥虫的11S调节颗粒构造了异源蛋白酶体复合物，并解析了这一复合物的结构。但截至2007年，还没有获得核心颗粒与真核生物中更为常见的19S调节颗粒的蛋白酶体复合物结构。
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* 卷口试管，是一根口部具有卷边（或圆口）的圆底玻璃管。卷口（或圆口）用以增加机械强度，同时便于夹持不易脱落。
* 发酵试管，它是一根口径细而短（口径6mm，长30mm）的平口、圆底试管。
* 具支试管，是一根具有侧支管的平口试管，它的侧支管主要用于与抽气管连接，管口用打好孔洞的橡胶塞插入过滤漏斗，用以代替微量过滤瓶，作微量过滤的接受瓶。
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