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* 谷应泰：“夫曹爽释兵归天子，求老私第；商鞅刑太子傅，孝公崩，欲自亡入魏。自古以来，器小而位高，威重则身危，奸邪前败，祸患后随，濒死而不之悟者也。”（《明史纪事本末·卷四十九》）

* 蔡东藩：“曹爽一庸奴耳，不度德，不量力，竟以一时之徼幸，入为首辅，就使小心谨慎，犹难免复𫗧之凶；况淫奢无度，酒色是酖，何晏、邓飏诸人，毫无伟略，引为谋士，兄弟中仅一曹羲，犹有一隙之明，而爽不肯从，其能保家保国乎？当日即无司马懿，吾知爽亦未必不亡也。”

* 吕思勉：“魏曹爽一辈人，颇有志焉，然其图甚大，不为时俗所顺悦；正人君子，往往非奸邪小人之敌，曹爽遂为司马宣王所覆，宣王本惟计私图。”（《中国断代史·两晋南北朝卷》）

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* 康熙四十九年（1710年），七十三岁；出任吏部右侍郎。

* 康熙五十年（1711年），七十四岁；辞吏部右侍郎还乡，于水路途中成《杜诗详注》完整版。

* 康熙五十二年（1713年），七十六岁；重辑《杜诗详注》正式完成。

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球蛋白去折叠的机制是基本类似的，但在一定程度上也取决于蛋白质的氨基酸序列。研究者发现含有较长的甘氨酸或丙氨酸序列可以抑制去折叠，从而降低蛋白酶体的降解效率；其结果是生成含有部分去折叠蛋白质的混合物，这可能是由于ATP水解和去折叠步骤之间的脱节所导致的。自然界中的一些蛋白质也有这样的甘氨酸-丙氨酸重复序列存在，如蚕丝中的fibroin；值得一提的是，特定的人类疱疹病毒基因的表达产物也含有这样的序列，通过抑制蛋白酶体的作用，阻止了抗原呈递到主要组织相容性复合体上，从而有助于病毒的繁殖。

蛋白质的降解由20S核心颗粒中的β亚基进行，其机制被认为是苏氨酸依赖的亲核攻击。这一机制可能需要有一个结合的水分子参与活性的苏氨酸上羟基的去质子化。降解发生在核心颗粒中间的两个β环内的孔道里，一般不生成部分降解的产物，而是将底物蛋白完全降解为长度一定的肽段；肽段的长度一般为7-9个残基，但根据生物体和底物蛋白的不同，长度范围可以从4-25个残基不等。决定分解产物中肽段长度的机制，目前还没有完全弄清。虽然具有催化活性的三个β亚基具有共同的降解机制，但它们对于底物的特异性却略有不同，分别为类胰凝乳蛋白酶型、类胰蛋白酶型和肽谷氨酰基肽水解型。这种对于底物特异性的差异是来自于靠近活性位点的局部残基与底物之间的相互作用的不同。每一个具有催化活性的β亚基也都含有一个降解所必需的保守的赖氨酸。

虽然蛋白酶体通常生成非常短的降解片断，但在一些情况下，这些降解产物自身是具有生物学活性的功能分子。特定的转录因子，包括哺乳动物的NF-κB复合物中的一个组分，合成后是以无活性的前体分子存在，在经过泛素化和蛋白酶降解后，才转变为活性分子。这种降解需要蛋白酶体剪切蛋白质的中间部分，而不是通常情况下的从蛋白质的一端开始的剪切。有人提出，需要被剪切的中间部分为一个长的环，位于蛋白表面，从而可以作为蛋白酶体的底物进入其内部孔道，而蛋白质的其他部分依然在孔道外，并不会被降解。在酵母蛋白中也发现了类似的现象；这种选择性降解被称为“受调控的泛素-蛋白酶体依赖的剪切”（regulated ubiquitin/proteasome dependent processing）。

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