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更新于 2026-10-24

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富含白胺酸重复序列(leucine-rich repeat,LRR),亦称富亮氨酸重复或白胺酸多重复,是一种α/β 马蹄形折叠形式的蛋白质结构模体,由20–30个疏水氨基酸残基组成(通常大部分是亮氨酸,因而得名)。这些重复通常会折叠到一起,形成一种螺线管状的蛋白质结构域,称为富亮氨酸重复结构域。典型的富亮氨酸重复中,每一个重复单元都有一个β折叠-转角-α螺旋结构,其形成的结构域包含许多这样的重复,并组成一个马蹄状结构(如右图,猪ribonuclease inhibitor),α螺旋在其外侧,β折叠在其内侧平行分布。β折叠的一面与α螺旋的一侧与外界的溶剂相接触,因此主要为亲水性氨基酸残基。α螺旋与β折叠之间的区域为蛋白的疏水核,分子结构紧密且富含亮氨酸残基。

富亮氨酸重复常涉及蛋白-蛋白相互作用的形成。

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相关阅读:富含白胺酸重复序列

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跨膜结构域(Transmembrane domain)通常表示跨膜蛋白的单个α螺旋的跨膜区段。更广泛地说,跨膜结构域是任何跨膜蛋白质结构域。

跨膜螺旋在通过X射线衍射确定的膜蛋白结构中可见。它们也可以基于疏水性尺度来预测。因为双层磷脂质的内部和大多数已知结构的蛋白质的内部是疏水的,所以推测跨越膜的氨基酸也必须是疏水的。但是,离子帮浦和离子通道在通常非极性的跨膜片段中也包含许多带电和极性残基。

使用疏水性分析预测跨膜螺旋,可以依次预测蛋白质的“跨膜拓扑”。即预测其哪些部分突出进入细胞,哪些部分突出以及蛋白链穿过膜的次数。

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相关阅读:跨膜结构域

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