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“洞庭山”在唐代属苏州府长州县，见陆羽《茶经》：“苏州长州生洞庭山”。“洞庭山”也常见唐代诗中，例如白乐天《守姑苏游太湖诗》：“十只画舡何处宿，洞庭山脚太湖心”；张松龄《渔父》：“乐是风波钓是闲，草堂松桧已胜攀。太湖水，洞庭山，狂风浪起且须还。

赵彦卫《云麓漫钞》：“洞庭山有山水之分，吴中太湖内乃洞庭山，产柑桔，香味胜绝。”

1995年，东山镇被列为第一批江苏省历史文化名镇。

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不同的生物体中，20S核心颗粒中亚基的数量和差异性都有所不同；就亚基数量而言，多细胞生物比单细胞生物要多，真核生物比原核生物多。所有的20S颗粒都由四个堆积的七元环所组成，这些环结构则是由两种不同的亚基构成：α亚基为结构性蛋白，而β亚基则发挥主要的催化作用。外部的两个环，每个环都含有七个α亚基，一方面作为调节颗粒的结合部，另一方面发挥“门”的作用，阻止蛋白质不受调控地进入核心颗粒的内部。内部的两个环，每个环都含有七个β亚基，且包含蛋白酶活性位点，用于蛋白质水解反应。蛋白酶体的大小在不同物种之间相当保守，其长和宽分别为约150 Å和115 Å。其内部孔道宽为近53 Å，而入口处则只有13 Å的宽度，这就提示蛋白质要进入其中，需要先被至少部分去折叠。

在古菌（如Thermoplasma acidophilum）中，所有的α亚基和所有的β亚基是等同的；而真核生物的蛋白酶体（如酵母）中，每个亚基都不相同，即α和β亚基都含有七种不同的亚基。在哺乳动物中，β1、β2和β5亚基具有催化作用；虽然它们有着共同的催化机制，但它们具有不同的底物特异性，分别为类胰凝乳蛋白酶型、类胰蛋白酶型和peptidyl-glutamyl peptide-hydrolyzing。在暴露于前炎症信号（如细胞因子，特别是γ干扰素）时，细胞应激反应会促使造血细胞表达另一些形式的β亚基，即β1i、β2i和β5i。由这些替代亚基所组装成的蛋白酶体又被称为“免疫蛋白酶体”（immunoproteasome），相对于正常形式的蛋白酶体，其底物特异性发生了变化。

真核生物中的19S颗粒是由19个蛋白质组成的，并可以被分成两个部分：一个由10个蛋白质组成的可以与20S核心颗粒上的α环直接结合的基底，和一个由9个蛋白质组成的结合多泛素链的盖子。其中，10个基底蛋白质中的6个具有ATP酶活性。19S和20S颗粒的结合需要ATP先结合到19S颗粒上的ATP结合位点。ATP的水解对于蛋白酶体降解一个连接泛素的紧密折叠的蛋白质是必不可少的，而ATP水解所产生的能量主要是用于蛋白质的去折叠、核心颗粒的孔道开放还是两者皆有，则还不清楚。截止到2006年，26S蛋白酶体的结构还没有获得解析。

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