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该基因编码的蛋白质是一种溶酶体半胱氨酸蛋白酶，是肽酶C1家族的成员。它表现出羧单肽酶和羧二肽酶活性。迄今为止，已鉴定出11种人类半胱氨酸蛋白酶，包括组织蛋白酶B、组织蛋白酶C、组织蛋白酶F、组织蛋白酶H、组织蛋白酶K、组织蛋白酶L1、组织蛋白酶L2或V、组织蛋白酶O、组织蛋白酶S、组织蛋白酶Z和组织蛋白酶W。这些半胱氨酸蛋白酶属于木瓜蛋白酶家族，是溶酶体蛋白酶解系统的主要成分。除了在蛋白质降解和转换中发挥关键作用外，这些蛋白酶似乎在许多正常和病理条件下发挥细胞外作用。人类组织蛋白酶Z包含与其他人类半胱氨酸蛋白酶不同的特征。它是一种具有严格羧肽酶活性的外肽酶，而大多数其他组织蛋白酶是内肽酶。组织蛋白酶Z在酶的前肽内具有暴露的整合素结合Arg-Gly-Asp基序，已显示组织蛋白酶Z在正常体内平衡、免疫过程和癌症期间通过该基序与几种整合素相互作用。它还显示与细胞表面的硫酸肝素蛋白聚糖结合，表明可能在细胞黏附和吞噬作用中发挥作用。

该基因在癌细胞系和原发性肿瘤中普遍表达，并且与该家族的其他成员一样，可能参与肿瘤发生。例如，组织蛋白酶Z通过非催化机制促进侵袭和迁移，这表明多种细胞侵袭模式可能与恶性肿瘤有关。组织蛋白酶Z在炎症性胃病中也具有保护作用，但不是蛋白酶解作用。在另一项研究中显示，组织蛋白酶Z可能是导致多巴胺神经元死亡的原因，因此参与了致病级联事件。组织蛋白酶Z中的单核苷酸多态性被发现与结核病易感性有关，表明涉及该蛋白质的途径可以产生结核病的新疗法。

组织蛋白酶Z已被证明与以下蛋白质相互作用：CEP55, FBXO6, KIFC1, KRT40, KRTAP5-9, KRTAP5-9, LYPLAL1, MID2, MSN, MTUS2, NOTCH2NL, PLK2, PLSCR1, SGOL2, and SPRED2.

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α碳也适用在蛋白质及胺基酸上，是指羰基碳之前的主干碳原子，因此一般蛋白质主干上的顺序为氮原子、α碳、羰基碳、氮原子、α碳、羰基碳……等顺序。α碳是不同的取代基加到胺基酸上的位置，也就是说加在α碳原子上的官能基决定胺基酸的特性。因此除了甘氨酸以外，其他所有胺基酸的α碳都为立体中心，而除了甘氨酸外的所有胺基酸都有β碳。

胺基酸的α碳对蛋白质折叠很重要。当描述蛋白质（是一长串的胺基酸），会将胺基酸中α碳的位置视为胺基酸的位置。一般而言，相邻胺基酸的α碳距离约3.8 埃（380 皮米）。

α碳在烯醇及烯醇负离子为基础的羰基化学中很重要。一般来说，烯醇或烯醇负离子的化学变化会让α碳原子成为亲核剂，例如在一级卤代烷烃存在的条件下被烷基化。不过和chlorosilane或是烷基溴硅烷、烷基碘硅烷反应时例外，这时氧原子为亲核剂，最后产生烯醇硅醚。

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瑞士标准德语不是源自于德语方言，而是源自标准德语。

瑞士标准德语不是瑞士德语，后者通常指阿勒曼尼语，与前者之间有很大不同。不过前者也从后者中借用了一些不少词汇。

瑞士标准德语从法语、意大利语、瑞士德语方言中吸取了一些词汇，因此跟德国以及奥地利的标准德语产生了少许差异。另外即便是相同的词汇，词性也可能不同。瑞士标准德语基本不使用ß这个字母，而是用ss代替。

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