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孙发京（10月3日）是一名中国男网球运动员，在2020年2月10日取得个人单打排名新高的351名，而最高双打排名则是171名，在2019年10月14日取得。
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细胞内外的信号都能够诱导细胞凋亡或编程性细胞死亡。其结果是细胞内部的组分发生解构，这主要是由特定的蛋白酶半胱天冬酶来完成，但同时蛋白酶体也可能在细胞凋亡过程中扮演了多种重要角色。蛋白酶体参与细胞凋亡进程的推测是基于凋亡发生前，细胞中泛素化蛋白质以及E1、E2、E3在数量上的增加这一现象；并且，在细胞凋亡过程中，原本定位于细胞核的蛋白酶体被发现能够移位到调亡小泡的外膜。
蛋白酶体的抑制作用可以影响不同类型细胞的凋亡诱导，在大多数已被研究的细胞类型中，抑制蛋白酶体可以促进细胞凋亡。但一般而言，蛋白酶体并非是细胞凋亡所必需的因子。而且，对于一些细胞系，特别是原代培养的静止和分化的细胞，如胸腺细胞和神经元细胞，暴露于蛋白酶体抑制剂反而阻止了细胞的凋亡。这一作用机制目前还不清楚，但有人推测这种现象只特异性地发生于静止状态的细胞或者这是由于促细胞凋亡激酶JNK的活性差异所导致的。由于蛋白酶抑制剂可以诱发处于快速分裂中的细胞（如癌细胞）的凋亡，因此一些蛋白酶抑制剂已经被开发并作为化疗药品被用于治疗癌症。
当细胞应激（如感染、热休克以及氧化损伤）反应发生时，热休克蛋白被大量表达，其作用是识别错误折叠或去折叠的蛋白质，并标记它们以供蛋白酶体降解。作为分子伴侣，热休克蛋白Hsp27和Hsp90已经被发现可以提高泛素-蛋白酶体系统的活性，虽然它们并不直接参与这一系统的运行。另一个热休克蛋白Hsp70，可以结合到错误折叠蛋白质表面的疏水区，并引导E3泛素连接酶（如CHIP）将错误折叠的蛋白质标记上泛素，使得蛋白酶体可以降解它们。CHIP蛋白，全称为HSP70的C末端相互作用蛋白（carboxyl terminus of Hsp70-interacting protein），其自身可以通过抑制与其对应的E2之间的相互作用而被调控。
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安德纳赫之战于939年2月在莱茵河畔的安德纳赫爆发，对战双方为东法兰克王国国王奥托一世与叛乱的两大部落公国公爵埃贝哈德、吉塞尔伯特。最终奥托取得了决定性的胜利，叛乱首脑双双阵亡。
弗兰肯公爵埃贝哈德出身Conradines，曾是奥托的父亲亨利一世的坚定支持者。奥托继位后很快与其产生了矛盾。新国王与其父不同，认为国王的地位不止于Primus inter pares。937年，埃贝哈德及其他部分诸侯拒绝向新王效忠；938年更联合奥托的异母兄坦克玛以及巴伐利亚公爵埃贝哈德向奥托发难，但叛乱被迅速平定，坦克玛兵败身死，巴伐利亚公爵埃贝哈德逊位于叔父贝特霍尔德。弗兰肯的埃贝哈德与奥托仅维持了短暂的和平，939年他又与洛林公爵吉塞尔伯特以及奥托的弟弟巴伐利亚公爵亨利联手再次起兵叛乱。吉塞尔伯特是奥托的妹夫，也曾经坚定地拥护先王亨利一世，然而奥托不断加强中央集权的举措令其决定效忠西法兰克王国国王路易四世并加入叛乱——彼时西部王国的公爵还保有更多权力。
奥托首先在克桑滕的伯滕（Birten）地区旗开得胜，但对莱茵河另一侧的敌人束手无策。因为无法抓到叛乱主谋，他选择围困叛军据点。彼时吉塞尔伯特和埃贝哈德挥师南下，破坏了数个支持王室的伯爵领。叛军得到了路易四世以及以奥托的姐夫伟大的于格为首的西部王国重臣的支持。奥托包围莱茵河畔布莱萨赫时，叛军从梅斯来到安德纳赫，渡过了莱茵河，在拉瑙地区抢掠一番后又回到安德纳赫试图回渡。正在此时两位保皇派的伯爵——拉恩高伯爵“短须”康拉德及其族弟，莱茵高和Wetterau伯爵奥托——对叛军展开了奇袭。二人和埃贝哈德一样出身于康拉丁家族，却选择站在国王一边。他们一直派小部队跟踪着叛军以等待机会。当时叛军士兵个个满载战利品涉水渡河，行动迟缓，难以回援。于是保皇军抓住叛军大部已经渡河而两位统帅尚在此岸的时机实施了斩首行动。结果埃贝哈德阵亡，吉尔伯托在逃跑中慌不择路落入莱茵河溺毙。随着总帅阵亡，这场叛乱遂告结束。
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