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更新于 2026-10-24

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TOP1在蛋白质输入线粒体和叶绿体期间,将不需要的肽降解。这个功能可以解释为TOP1结构闭合构象的变化。由结构域I和II生成的球形代表体积约为3000 Å3的催化腔。在肽降解过程中,只有当两个结构域分开时才能发生底物结合,从而允许游离靶向肽进入并结合到空腔(活性位点)。酶底物复合物由几种非共价作用力维持:疏水和极性相互作用。该过程受到肽的大小的限制。因此,只有体积大致相同(约3,000 Å3)的肽才能被酶降解。可被切割的肽为8至23个氨基酸残基。

此外,有人提出TOP1也发生在其他类型肽的降解中。该酶能消除细胞器线粒体和叶绿体中未折叠或受损的蛋白质。在蛋白质的切割过程中,酶可以分解肽片段,无需任何严格的序列要求,仅受肽大小的限制。

TOP2是发生在胞质溶胶中的蛋白水解活性的一部分。在拟南芥中,该酶通过分解5到17个氨基酸残基之间的肽,在对氧化应激的反应和氧化蛋白质的降解中发挥作用。

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* 4月7日——恭思当,法国政治家和殖民地官员。

* 5月28日——第一代埃夫伯里男爵约翰·卢伯克,英国银行家、自由党政治家、慈善家、科学家、博物学家

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觉海寺为位于中国浙江省嘉兴市南湖区斜西街(原报忠埭)435号的一座佛教寺院,属临济宗,最初为南宋淳祐九年(1249)朝散大夫赵汝俳舍宅所建的道观报忠观,元至正二十四年(1364)改为佛寺报忠寺,明永乐十五年(1417)重建,清雍正十一年(1733)奉敕改为今名并重修,咸丰时大殿和厢房毁于战乱,同治时重建。

今寺内中轴线上依次为山门、大雄宝殿与三圣殿,面阔均为三间,除三圣殿尚存明代构件外,其它建筑大多为1983年之后陆续重修重建,现任主持为性空大师。

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